生物学と遺伝学の容認されたあらゆる法則を打ち破るこの革命的なプリオン説は、それを裏づける明確な証拠なしに、一九八二年にＰによって提唱された。
しかしながらこの説は、感染した動物の脳から候補ウイルスの遺伝物質が見つけられないことを説明しただけでなく、この病原体の異常な物理的特性をも考慮に入れていた。
彼が指していたたんぱく様の物質とは、病気にかかった動物に見つけられるスクレイピー関連線維のことであり、これを現在彼はプリオンたんぱく質（ＰＲＰ）と呼んでいる。
プリオン説に反論するために、スコットランドのグル‐プは、仮説的な「ウィリーノ」宿主たんぱく質からなる保護膜に包まれた遺伝物質の自己複製分子を創作した。
これは必要な遺伝的要素を含んでいて、熱や、放射線や、正常な宿主たんぱく質による免疫攻撃から防御されているとされた。
まもなくPはプリオンたんぱく質ＰｒＰに対する遺伝子を突き止めた。
この遺伝子は、スコットランドのグループが以前にＳヘの感受性に対応することを見つけていたのと同じ遺伝子であることがわかった。
その後、このプリオンたんぱく質プリオンたんぱく質（細胞性）、略してＰＲＰ（ｃ）と呼ばれる、スクレイピーの動物はもちろん健康な動物の体のあらゆる組織のどの細胞にも見つけられた。
したがって、ＰＲＰは、その働きは依然謎のままであるが、正常な宿主たんぱく質なのである。
スクレイピ‐の脳には、ＰＲＰ（ｃ）のならず者の型プリオンたんぱく質（スクレィピｉ）、略してＰｒＰ（§ｃ）と呼ばれるものがあるわけである。
P陣営で飼育されたＰｒＰ（Ｃ）遺伝子をもたないマウスは、感染後にスクレイピーを発現しないのに対して、ヒトのＰｒＰ（Ｃ）遺伝子をＤＮＡ中に移植されたマウスはスクレイピーを発現するのである。
Ｐ説では、ＰｒＰ（Ｃ）からＰｒＰ（Ｓｃ）への変化が、ＰｒＰ分子の形状を変える、ゆえに、物理化学的性質を変化させるのである。
ＰｒＰ（Ｓｃ）は、ＰｒＰ（ｃ）よりも溶解しにくく、細胞の酵素によって消化されない。
ゆえに、ＰｒＰ（Ｓｃ）は分解されることも取り除かれることもなく、その代わり、Ｓ関連線維として脳に沈着して、それが組織を破壊するのである。
しかしＰｒＰ（Ｓｃ）の格別に邪悪な性質は、脳において正常なＰｒＰ（Ｃ）と結合し、それをＰｒＰ（Ｓｃ）に転換させることができる、ということである。
これはつまり、ＰｒＰ（Ｓｃ）分子が自己増殖する連鎖反応を形成するということである。
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